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用荧光光谱法研究了氢氯噻嗪(Hydrochlorothiazide,HCT)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,HCT与BSA作用的猝灭常数随着温度的升高而降低,HCT可以有规律地使BSA内源荧光猝灭,其猝灭机理可认为是HCT与BSA形成复合物的静态猝灭。通过测定和计算不同温度下该结合反应的结合常数和结合位点数,并根据热力学方程求得了结合反应的ΔG、ΔH和ΔS等热力学参数,根据所得结果推断出HCT与BSA间的主要作用力类型是疏水作用力。同时,从分子荧光寿命进一步证明HCT与BSA的荧光猝灭机制为静态猝灭。 相似文献
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用荧光和紫外光谱法研究Tris-HCl缓冲溶液中拉米夫定与牛血清白蛋白(BSA)作用机制.测定了不同温度下拉米夫定对BSA的荧光猝灭光谱,并对其猝灭机制进行了讨论,认为拉米夫定对BSA的猝灭为静态猝灭;运用位点结合模型,计算得到298K时拉米夫定与BSA结合常数KA为1.79×105L.mol-1和结合位点数n为1.04,说明二者存在一定相互作用,其作用力主要为氢键或范德华力;根据F ster偶极-偶极非辐射能量转移原理,求得拉米夫定在BSA上距色氨酸残基的距离r为2.21nm;最后通过同步荧光光谱发现拉米夫定对BSA构象产生了一定的影响. 相似文献
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《赣南师范学院学报》2022,(3):53-57
利用荧光猝灭法研究嘧啶酮衍生物与牛血清白蛋白(BSA)在生理酸度(pH=7.4)的条件下的相互作用,再根据数据计算了化合物与BSA的结合常数、反应速率常数、结合位点数与热力学常数.研究结果表明：嘧啶酮衍生物对BSA有较强的荧光猝灭作用,猝灭类型为静态猝灭,即两者之间结合形成了复合物,结合位点数大致为1.通过热力学方程计算得出△G<0,进一步说明化合物与BSA结合是自发进行的. 相似文献
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采用荧光光谱技术研究了在pH7.40的Tris-HC1缓冲介质中盐酸青藤碱与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验发现:盐酸青藤碱对BSA的荧光具有较强的猝灭作用,根据不同温度下盐酸青藤碱猝灭BSA荧光过程的Stem-Volmer方程,得到盐酸青藤碱对BSA的荧光猝灭属于静态猝灭过程:根据Ftirster非辐射能量转移理论计算出盐酸青藤碱与BSA间的结合距离r=2.22 nm:根据结合过程的热力学数据表明二者主要靠氢键和范德华力结合;另外采用同步荧光光谱技术探讨了盐酸青藤碱对BSA构象的影响. 相似文献
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利用荧光光谱法、紫外吸收光谱法、同步荧光法和三维荧光法研究了金属离子Fe2＋、Fe3＋与牛血清白蛋白（BSA）在模拟生理条件下的竞争结合作用.结果表明,Fe2＋、Fe3＋对BSA的内源荧光都有明显的猝灭作用,猝灭机理均为静态猝灭和动态猝灭的联合作用,主导作用分别为静态猝灭和动态猝灭,并分别计算了结合常数、结合位点数和热力学参数,Fe3＋与BSA的结合能力强于Fe2＋.弱的结合力使BSA与Fe2＋、Fe3＋相互作用后构型没有明显改变.当Fe2＋、Fe3＋同时与BSA相互作用时,二者表现出弱的竞争取代现象. 相似文献
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用荧光光谱法研究了298K时Tris-HC l缓冲溶液（pH=7.1）中季铵盐类表面活性剂N-十六烷基-羟乙基-二甲溴化铵（CHDAB）与牛血清白蛋白（BSA）的结合作用.考察了BSA浓度对结合作用的影响,用Stern-Volmer方程探讨了CHDAB在浓度较低区域与BSA的作用机制,用位点结合模型计算了CHDAB与BSA结合反应的结合常数KA和结合位点数n,用同步荧光技术考察了CHDAB对BSA构象的影响.结果表明：CHDAB对BSA的内源荧光有猝灭作用,并导致其最大发射波长蓝移;相同温度下,BSA浓度越小,其Stern-Volmer猝灭常数Ksv越大,CHDAB对BSA的猝灭作用越强,同时其结合常数也越大,结合越强;同步荧光光谱表明CHDAB对BSA构象产生了一定影响. 相似文献
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利用荧光光谱技术,从分子水平上研究了模拟生理条件下Cu2＋与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用机理。实验结果表明,Cu2＋使得内部疏水区域的色氨酸（Trp）等芳香环氨基酸逐步暴露出来,在荧光光谱中表现为BSA内源荧光的猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭。Cu2＋与BSA的结合常数为8.73×104,结合比为1：1。 相似文献
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《常熟理工学院学报》2017,(2)
以端基为8个伯氨基的树枝状化合物[PAE(NH2)8]和聚乙二醇-600(PEG-600)为原料合成了聚乙二醇修饰的树枝状聚(胺-酯)(PAE-PEG).通过正交实验讨论了反应温度、反应时间及原料配比对产物产率的影响.用荧光光谱法研究了PAE-PEG与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.实验结果表明,PAE-PEG的加入使BSA发生荧光猝灭,其猝灭机制属于静态猝灭,通过计算得到PAE-PEG与BSA作用的动态猝灭常数为18.55 L/mmol.通过同步荧光研究发现,PAE-PEG的存在会改变BSA的构象.此外还考察了体系的p H值和离子强度对PAE-PEG与BSA相互作用的影响,发现两者结合的主要作用机制是静电作用.研究了金属离子Cu2+、Fe3+对PAE-PEG与BSA之间相互作用的影响,发现金属离子的存在并不改变两者的结合位点数,BSA和PAE-PEG之间的结合位点数均近似为0.7. 相似文献
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运用荧光光谱法研究pH对黄芩苷与牛血清白蛋白（BSA）相互作用的影响,结果表明：黄芩苷浓度的增加引起BSA在345am处荧光有规律地猝灭．荧光猝灭光谱及Stem—Volme方程分析发现,在pH为2．5、4．5和7．4体系中均为静态猝灭,且两者猝灭常数随pH增加而增加;Lineweaver—Burk双倒数方程计算pH7．4、温度为290K和310K下,黄芩苷和BSA的结合常数K分别为：K_（290）K=1．2894×10。L·mol^（-1）和K。。：1．0979×10。L·mol^（-2）由热力学参数确定黄芩苷与BSA之间的作用力类型为静电作用力．同步荧光光谱表明,黄芩苷使BSA芳香性氨基酸（Trp,Tyr）残基微环境的变化． 相似文献
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运用荧光光谱对酒石酸美托洛尔与牛血清蛋白(BSA)之间的相互作用进行了研究.实验结果表明:酒石酸美托洛尔对BSA的内源荧光有较强的猝灭作用,猝灭机制为动态猝灭.测定了酒石酸美托洛尔与BSA在不同温度下的表观结合常数Ksv,Ksv分别为2.271×10~5、3.698×10~5、5.923×10~5.同时也测定了两种物质分子之间的结合常数与结合位点数,其中不同温度下酒石酸美托洛尔与BSA的结合位点数都约为1,说明酒石酸美托洛尔与BSA有单一的结合位点且受温度影响较小.在酒石酸美托洛尔与BSA的作用过程中反应的焓变ΔH0、熵变ΔS0,说明酒石酸美托洛尔与BSA之间的主要相互作用为疏水作用力;吉布斯自由能ΔG0,表明结合过程是一个熵增加、吉布斯自由能降低的自发过程. 相似文献
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用荧光光谱法研究了模拟生理条件下磺脲类降糖药物格列美脲、格列本脲与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明:格列美脲、格列本脲均对BSA的荧光有猝灭作用,其猝灭机理均为静态猝灭.根据不同温度(298/297,302,310K)下格列美脲、格列本脲与BSA作用的荧光强度,由修正的Stern-Volmer方程计算了二者与BSA反应的结合常数,其值分别为2.239×105,1.857×105,1.247×105 L·mol-1和1.549×105,0.825 2×105,0.386 5×105 L·mol-1.根据van’t Hoff方程计算了反应的热力学参数,并讨论了格列美脲、格列本脲与BSA的主要作用力类型,其结果表明二者与BSA间的作用主要为氢键和范德华力. 相似文献
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《绵阳师范学院学报》2016,(5):46-50
通过各种光谱方法研究头孢匹胺钠(CPS)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.研究表明:CPS通过静态猝灭机理来猝灭BSA的荧光.在最佳条件下,计算了不同温度的Stern-Volmer猝灭常数,双分子猝灭常数,结合位点数和结合常数等.对于CPS,有一个结合位点.焓为负值,熵为正值,表明在结合过程中静电作用力起了主要作用.另外,它是一个自发放热过程.BSA的亚螺旋域ⅡA是主要结合位置,离酪氨酸残基更近,有负协同作用.CPS对BSA构象产生影响.该研究为头孢匹胺钠的临床研究提供一定的参考依据. 相似文献
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5-氟脲嘧啶与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究 总被引：1，自引：0，他引：1
利用紫外-可见吸收光谱和荧光光谱,研究了5-氟尿嘧啶(5-Fu)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.发现在pH为7.4三羟甲基胺基甲烷-盐酸缓冲溶液(Tris-HCl)中,随着5-Fu浓度的增加,BSA的特征紫外吸收峰逐渐增强,特征荧光峰的荧光强度逐渐减弱,说明它们之间存在相互作用.计算得到25℃时5-Fu与BSA的表观结合常数KA为7.1×104L·mol-1,结合位点数为1.18.5-Fu与BSA的相互结合作用为荧光静态猝灭过程. 相似文献
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《赣南师范学院学报》2019,(3):61-64
在模拟生理酸度(pH=7.4)的条件下,利用荧光猝灭法研究姜黄素嘧啶酮衍生物6-(4-羟基-3-甲氧基苯)-4-((1Z,3E)-羟基-4-(4-羟基-3-甲氧基苯)-1,3-丁二烯-1-基)嘧啶-2(1H)-硫酮与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验结果表明:该药物分子对BSA有强的荧光猝灭作用,其猝灭机理是静态猝灭为主;该药物分子与BSA结合位点数约为1,且其结合能力优于姜黄素;运用热力学方程得出热力学参数(ΔH,ΔS)均小于0,可知药物分子与BSA的相互作用力主要是氢键和范德华作用力. 相似文献
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在模拟生理条件下,用荧光光谱法研究了诺氟沙星(NFLX)与牛血清白蛋白(BSA)以及铝(Ⅲ)存在下NFLX与BSA相互作用的光谱特性.结果表明:诺氟沙星和铝(Ⅲ)都可以使牛血清白蛋白荧光猝灭,NFLX和BSA之间有很强的结合作用,且铝(Ⅲ)存在时,NFLX与BSA的结合作用有所增强,结合常数和结合位点数均随铝(Ⅲ)浓度增大而增大.通过对铝(Ⅲ)、NFLX和BSA结合反应的研究,进一步探讨了NFLX、Al (Ⅲ)在生物体内与蛋白质相互作用的机理. 相似文献