| 摘 要： | 针对汰头废水分离蛋白质表面活性很差的特点,为提高分离蛋白表面活性,采用Alcalase碱性蛋白酶通过pH-stat法对控制分离蛋白的水解程度进行了研究,探讨水解程度对其结构和性能的影响。结果表明:随着水解度的变化,分离蛋白结构和性能变化显著。实验测得未经酶解的汰头废水分离蛋白荧光吸收峰为364 nm,粒径为5.17 nm,Zeta电位绝对值为21 mV,可溶性蛋白含量为1.36 mg·mL~(-1),起泡性仅为5%且稳定性很差,乳化性和乳化稳定性分别为13.48%和79.48%,游离氨基含量为0.15 mmol·L~(-1)。经Alcalase碱性蛋白酶处理后的分离蛋白,当水解度为3.85%时荧光吸收峰位置红移至366 nm,当水解度为1.79%时粒径最小,为3.19 nm,水解度在2.68%时Zeta电位绝对值增大至32.9 mV,当水解度为3.85%时可溶性蛋白含量最高达到2.15 mg·mL~(-1);当水解度为3.85%起泡性能最好达到50.83%,泡沫稳定性则在水解度为5.37%达到最好值为68.5%;乳化性在水解度为3.85%时达到最大值118.70%,乳化稳定性则在水解度达到4.35%时达到最大值453.40%;当水解度在4.35%游离氨基含量最大为4.5 mmol·L~(-1)。研究结果为开发汰头废水利用提供了理论依据,为后续开发新型蛋白质基表面活性剂有研究提供参考价值。
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