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| 乌鳢鱼卵中胰蛋白酶抑制剂的分离纯化及性质研究 | |
| 引用本文： | 欧雪,袁卉华,刘铮兆,吴守亮,顾婷婷,韩曜平.乌鳢鱼卵中胰蛋白酶抑制剂的分离纯化及性质研究[J].常熟理工学院学报,2012,26(2):66-70. |
| 作者姓名： | 欧雪 袁卉华 刘铮兆 吴守亮 顾婷婷 韩曜平 |
| 作者单位： | 常熟理工学院生物与食品工程学院,江苏常熟,215500 |
| 基金项目： | 江苏省大学生实践创新训练计划项目“几种鱼卵中蛋白酶抑制剂的理化性质研究” |
| 摘 要： | 以乌鳢鱼卵为材料，通过生物化学手段和研究方法，从乌鳢鱼卵匀浆液中分离得到了一种相对分子质量大约为42kDa的蛋白酶抑制剂．该蛋白对胰蛋白酶具有专一性的抑制活性，最低抑制浓度为130μg／mL，对胰蛋白酶的抑制常数为30．3nM．SDS—PAGE电泳检测表明，该抑制剂为不合二硫键的单链蛋白．热稳定性和酸碱稳定性研究表明，该蛋白酶抑制剂在30℃～100℃温度下能保持76％以上的活性，在pH值2～11的酸碱条件下，能保持90％以上的活性。 |
| 关 键 词： | 蛋白酶抑制剂 丝氨酸蛋白酶抑制活性 耐热性 酸碱稳定性 |
| 本文献已被 CNKI 万方数据 等数据库收录！ | |