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《常熟理工学院学报》2017,(2)
以端基为8个伯氨基的树枝状化合物[PAE(NH2)8]和聚乙二醇-600(PEG-600)为原料合成了聚乙二醇修饰的树枝状聚(胺-酯)(PAE-PEG).通过正交实验讨论了反应温度、反应时间及原料配比对产物产率的影响.用荧光光谱法研究了PAE-PEG与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.实验结果表明,PAE-PEG的加入使BSA发生荧光猝灭,其猝灭机制属于静态猝灭,通过计算得到PAE-PEG与BSA作用的动态猝灭常数为18.55 L/mmol.通过同步荧光研究发现,PAE-PEG的存在会改变BSA的构象.此外还考察了体系的p H值和离子强度对PAE-PEG与BSA相互作用的影响,发现两者结合的主要作用机制是静电作用.研究了金属离子Cu2+、Fe3+对PAE-PEG与BSA之间相互作用的影响,发现金属离子的存在并不改变两者的结合位点数,BSA和PAE-PEG之间的结合位点数均近似为0.7. 相似文献
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用荧光和紫外光谱法研究Tris-HCl缓冲溶液中拉米夫定与牛血清白蛋白(BSA)作用机制.测定了不同温度下拉米夫定对BSA的荧光猝灭光谱,并对其猝灭机制进行了讨论,认为拉米夫定对BSA的猝灭为静态猝灭;运用位点结合模型,计算得到298K时拉米夫定与BSA结合常数KA为1.79×105L.mol-1和结合位点数n为1.04,说明二者存在一定相互作用,其作用力主要为氢键或范德华力;根据F ster偶极-偶极非辐射能量转移原理,求得拉米夫定在BSA上距色氨酸残基的距离r为2.21nm;最后通过同步荧光光谱发现拉米夫定对BSA构象产生了一定的影响. 相似文献
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《绵阳师范学院学报》2016,(5):46-50
通过各种光谱方法研究头孢匹胺钠(CPS)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.研究表明:CPS通过静态猝灭机理来猝灭BSA的荧光.在最佳条件下,计算了不同温度的Stern-Volmer猝灭常数,双分子猝灭常数,结合位点数和结合常数等.对于CPS,有一个结合位点.焓为负值,熵为正值,表明在结合过程中静电作用力起了主要作用.另外,它是一个自发放热过程.BSA的亚螺旋域ⅡA是主要结合位置,离酪氨酸残基更近,有负协同作用.CPS对BSA构象产生影响.该研究为头孢匹胺钠的临床研究提供一定的参考依据. 相似文献
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采用荧光光谱技术研究了在pH7.40的Tris-HC1缓冲介质中盐酸青藤碱与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验发现:盐酸青藤碱对BSA的荧光具有较强的猝灭作用,根据不同温度下盐酸青藤碱猝灭BSA荧光过程的Stem-Volmer方程,得到盐酸青藤碱对BSA的荧光猝灭属于静态猝灭过程:根据Ftirster非辐射能量转移理论计算出盐酸青藤碱与BSA间的结合距离r=2.22 nm:根据结合过程的热力学数据表明二者主要靠氢键和范德华力结合;另外采用同步荧光光谱技术探讨了盐酸青藤碱对BSA构象的影响. 相似文献
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利用荧光光谱法、紫外吸收光谱法、同步荧光法和三维荧光法研究了金属离子Fe2＋、Fe3＋与牛血清白蛋白（BSA）在模拟生理条件下的竞争结合作用.结果表明,Fe2＋、Fe3＋对BSA的内源荧光都有明显的猝灭作用,猝灭机理均为静态猝灭和动态猝灭的联合作用,主导作用分别为静态猝灭和动态猝灭,并分别计算了结合常数、结合位点数和热力学参数,Fe3＋与BSA的结合能力强于Fe2＋.弱的结合力使BSA与Fe2＋、Fe3＋相互作用后构型没有明显改变.当Fe2＋、Fe3＋同时与BSA相互作用时,二者表现出弱的竞争取代现象. 相似文献
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陈昌云 《南京晓庄学院学报》2010,26(3):48-51
通过荧光光谱、热变性、黏度测定、盐效应实验研究了镧（Ⅲ）-氧氟沙星配合物与小牛胸腺DNA（CT-DNA）的结合作用.结果表明CT-DNA能使配合物的荧光产生猝灭,其猝灭常数K15℃=1.62×10^-5L·mol^-1,K25℃=1.12×10^-5L·mol^-1,结合位点数分别为0.9887和1.0324,猝灭机理为静态猝灭.同时,该配合物可使DNA的黏度降低,热变性温度升高,说明该配合物主要以部分嵌插的作用方式与DNA结合.盐效应表明该配合物与DNA之间还存在静电作用. 相似文献
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运用荧光光谱法研究pH对黄芩苷与牛血清白蛋白（BSA）相互作用的影响,结果表明：黄芩苷浓度的增加引起BSA在345am处荧光有规律地猝灭．荧光猝灭光谱及Stem—Volme方程分析发现,在pH为2．5、4．5和7．4体系中均为静态猝灭,且两者猝灭常数随pH增加而增加;Lineweaver—Burk双倒数方程计算pH7．4、温度为290K和310K下,黄芩苷和BSA的结合常数K分别为：K_（290）K=1．2894×10。L·mol^（-1）和K。。：1．0979×10。L·mol^（-2）由热力学参数确定黄芩苷与BSA之间的作用力类型为静电作用力．同步荧光光谱表明,黄芩苷使BSA芳香性氨基酸（Trp,Tyr）残基微环境的变化． 相似文献
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利用荧光光谱技术,从分子水平上研究了模拟生理条件下Cu2＋与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用机理。实验结果表明,Cu2＋使得内部疏水区域的色氨酸（Trp）等芳香环氨基酸逐步暴露出来,在荧光光谱中表现为BSA内源荧光的猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭。Cu2＋与BSA的结合常数为8.73×104,结合比为1：1。 相似文献
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采用荧光光谱和紫外可见吸收光谱法研究了地美硝唑与牛血清蛋白的结合反应,发现地美硝唑对牛血清白蛋白有较强的荧光猝灭作用,该猝灭过程主要为静态猝灭过程。从荧光光谱数据,由Stern—Volmer方程和Lineweaver—Burk方程分析并处理实验数据得到了23℃时结合反应的结合常数K=1．03×10^4L／mol,结合位点数为0．70,结合反应的标准焓变、标准熵变、和标准吉布斯自由能变分别为～63．48kJ／mol,-96．22J／K,-35．00kJ／mol。 相似文献
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用荧光光谱法在pH7.4的PBS中研究了黄豆苷原（Daidzein,Da）与牛血清白蛋白（bovine serum albu-min,BSA）的相互作用.结果表明Da可静态猝灭BSA的内源荧光,温度升高时受动态猝灭的影响变得明显.二者之间的结合位点数约为1.5,315 K、310 K,300 K和290 K时的表观结合常数分别为5.44×104L.mol-1,5.70×104L.mol-1,5.29×104L.mol-1和5.69×104L.mol-1.焓变为0.2969 kJ.mol-1,熵变为91.78为J.mol-1.K-1,各温度下的自由能变均小于零,热力学参数表明二者之间主要靠静电力发生作用,熵变对反应过程具有较大贡献,且反应是自发过程.同步荧光光谱表明Da的加入改变了BSA的构像,使色氨酸残基的微环境亲水性增强.本研究对于阐明Da与蛋白的相互作用机理具有借鉴意义. 相似文献
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在Tris缓冲溶液（pH7．1）体系中,用荧光光谱技术研究水溶液中司他夫定与牛血清白蛋白的结合作用．结果表明,司他夫定对牛血清白蛋白内源荧光产生较强的荧光猝灭作用,根据不同温度下司他夫定对牛血清白蛋白的荧光猝灭作用,证明其为静态猝灭机制,运用位点模型计算出298K,310K时其结合常数KA（分别为1．01×10^4,4．17×10^4L·mol^-1）和结合位点数n（分别为0．99,0．93）,根据热力学参数确定其作用力以氢键或VanderWall＇s作用为主;蛋白质变性剂尿素的存在导致上述荧光猝灭效率减少;运用FSster偶极-偶极非辐射能量转移原理,计算了司他夫定与牛血清白蛋白的结合距离r为3．79nm． 相似文献
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用荧光光谱法研究了氢氯噻嗪(Hydrochlorothiazide,HCT)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,HCT与BSA作用的猝灭常数随着温度的升高而降低,HCT可以有规律地使BSA内源荧光猝灭,其猝灭机理可认为是HCT与BSA形成复合物的静态猝灭。通过测定和计算不同温度下该结合反应的结合常数和结合位点数,并根据热力学方程求得了结合反应的ΔG、ΔH和ΔS等热力学参数,根据所得结果推断出HCT与BSA间的主要作用力类型是疏水作用力。同时,从分子荧光寿命进一步证明HCT与BSA的荧光猝灭机制为静态猝灭。 相似文献
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在模拟生理条件下(pH=7.4),采用荧光光谱法研究了芥子碱与人血清蛋白(HSA)的相互作用。结果表明芥子碱可以使人血清蛋白的内源荧光发生猝灭。根据Stern-Volmer方程计算得到不同温度下的荧光猝灭常数,在296～303 K温度范围为静态猝灭,303~310 K为动态猝灭;由Lineweaver-Burk双倒数方程得出不同温度下芥子碱和HSA的结合常数(Ka)和结合位点数(n),并计算得到其荧光猝灭的吉布斯自由能(G)和熵值(S),其结果表明芥子碱与人血清蛋白的作用过程是一个熵增加、自由能降低的自发反应。在296~303 K时两者凭借氢键和范德华力进行结合,在303~310 K温度范围两者的主作用力为疏水作用。 相似文献
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瞿鹏 《商丘师范学院学报》2012,28(9):53-58
用CD光谱和荧光光谱研究了近生理浓度的脲存在和不存在两种情况下核黄素和牛血清蛋白之间的相互作用.一定浓度的核黄素结合在牛血清蛋白上可以引起BSA分子结构伸展,二级结构和三级结构减少.近生理浓度的脲可以诱导核黄素变性的牛血清蛋白二级结构和三级结构部分恢复.脲存在时,核黄素对牛血清蛋白的熄灭常数（Kq）以及供体和受体之间的距离（r）增大.相反地,结合常数（Ka）和结合位点数（n）减小.脲存在下,核黄素和牛血清蛋白的结合作用是一个熄灭作用增强,结合作用减弱的过程.人体内血脲的正常范围为0.0025–0.0075M,脲浓度达到0.01 M时,由于核黄素和HAS分子的弱结合作用导致血浆中核黄素缺乏,一些病人可能会因为核黄素缺乏,结合着药物的生物大分子不能被有效地转移进细胞内,不能被某些药物有效地治疗. 相似文献
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文章利用紫外可见光谱和荧光光谱研究了生理条件下呋喃唑酮与牛血红蛋白（BHb）的相互作用.实验结果表明：呋喃唑酮分子与牛血红蛋白发生反应生成基态复合物,导致BHb内源荧光猝灭,该猝灭属于静态猝灭.测定了279.15 K,292.15 K温度下该反应的结合位点数,结合常数（K）和结合热力学参数.K值分别为1.884×10^5L/mol^-1和1.714×10^5L/mol^-1,标准焓变和熵变分别为-8.25 Kjmol^-1和-0.83 jmol^-1K^-1.热力学参数的变化表明呋喃唑酮与BHb之间以氢键或范德华作用力为主. 相似文献