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采用二阶导数紫外光谱,研究了牛血清蛋白(BSA)中色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe)3种芳香族氨基酸残基的精细吸收谱带,并结合其肽键的吸收谱带综合分析了BSA pH值在2.3~12区间的构象变化.研究结果表明,BSA在等电点(pH值 4.7)附近时构象变化较大;而在pH 值5.7~10区间,构象变化较小;在强酸(pH值2.3)和强碱(pH值12)环境中,BSA构象变化非常明显.同时还发现,BSA质量浓度也在一定程度上影响其构象. 相似文献
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采用二阶导数紫外光谱,研究了牛血清蛋白(BSA)中色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe)3种芳香族氨基酸残基的精细吸收谱带,并结合其肽键的吸收谱带综合分析了BSA pH值在2.3~12区间的构象变化.研究结果表明,BSA在等电点(pH值 4.7)附近时构象变化较大;而在pH 值5.7~10区间,构象变化较小;在强酸(pH值2.3)和强碱(pH值12)环境中,BSA构象变化非常明显.同时还发现,BSA质量浓度也在一定程度上影响其构象. 相似文献
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