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重组肠激酶在大肠杆菌中的发酵与纯化
引用本文:曹志飞,李新平,范开,梅翔,周振兴.重组肠激酶在大肠杆菌中的发酵与纯化[J].科技通报,2006,22(6):767-770.
作者姓名:曹志飞  李新平  范开  梅翔  周振兴
作者单位:1. 苏州大学生命科学学院,江苏,苏州,215006
2. 重庆富进生物医药有限公司,重庆,400041
基金项目:苏州大学校科研和教改项目
摘    要:对重组肠激酶在大肠杆菌中的高密度发酵表达条件、纯化方法及其生物活性测定进行了研究。结果表明:在E.coli表达系统中,控制温度为37℃,培养基pH 7.4,当A600为8.0时,加入0.3mmol/LIPTG进行诱导,温度降低至30℃,连续诱导3 h,蛋白表达量达25%。经SDS-PAGE测定,纯化的重组肠激酶纯度达80%以上,并能高效切开融合蛋白。

关 键 词:重组肠激酶  大肠杆菌  发酵  纯化  生物活性
文章编号:1001-7119(2006)06-0767-04
收稿时间:2005-05-20
修稿时间:2005年5月20日

Fermentation and Purification of Recombinant Enterokinase by Producing in E.coli
CAO Zhi-fei,LI Xin-ping,FAN Kai,MEI Xiang,ZHOU Zhen-xing.Fermentation and Purification of Recombinant Enterokinase by Producing in E.coli[J].Bulletin of Science and Technology,2006,22(6):767-770.
Authors:CAO Zhi-fei  LI Xin-ping  FAN Kai  MEI Xiang  ZHOU Zhen-xing
Institution:1. The Life Science School of Soochow University, Suzhou 215006,China; 2. Fu-Jin Bio-medical Co., Ltd, Chongqing 400041,China
Abstract:
Keywords:recombinant enterokinase  E  coli  fermentation  purification  biological activity
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